Toxins selective for subunit interfaces as probes of nicotinic acetylcholine receptor structure / Palmer Taylor

Public ISBD Accompagne From Torpedo electric organ to human brain Titre : Toxins selective for subunit interfaces as probes of nicotinic acetylcholine receptor structure Type de document : texte imprimé Auteurs : Palmer Taylor, Auteur ; Hitoshi Oasaka, Auteur ; Brian E. Molles, Auteur Editeur : Elsevier Année de publication : 1998 Importance : p 79-83 Langues : Anglais (eng) Catégories : SCIENCES MEDICALES Mots-clés : RECEPTEUR D’ACETYLCHOLINE NICOTINIQUE  LIGAND BINDING SITES  HOMOLOGOUS SUBUNITS Résumé : Liaison sélective de toxines aux interfaces entre sous unités : structure du récepteur cholinergique. La structure pentamérique du récepteur nicotinique, dans laquelle deux des cinq interfaces entre sous-unités servent de site de liaison pour l’acétylcholine, offre la possibilité de distinguer les caractéristiques des deux sites et leur spécificité pour les ligands. On a abordé l’étude de l’assemblage des sous-unités par la liaison de toxines peptidiques sélectives. Le récepteur s’assemble d’une seule manière avec un ordre circulaire unique de sous-unités et il est possible d’identifier les résidus qui contrôlent ces interactions par mutagenèse dirigée. La sélectivité de certaines toxines est suffisante pour distinguer les sites des interfaces alpha y et alpha x. En échangeant des résidus entre les sous-unités alpha et x, et en analysant leurs associations avec la sous-unité alpha, on peut définir les déterminants des sites de liaison. Les conotoxines alpha formées de 12-14 acides aminés et possédant un seul pont disulfure se lient 10000 fois mieux au site alpha y et de façon intermédiaire à alpha épsylon. Les waglérines, formées de 20-24 acides aminés et possédant un seul pont disulfure se lient 2000 fois mieux à alpha y et à aplha teta. Finalement, la neurotoxine alpha courte de 6700Da de Naja mossambica mossambica présente une préférence de 10 000 fois pour les interfaces alpha y et alpha x, par rapport à alpha epsylon. La mutagenèse permet aussi de distinguer la liaison de l’alpha neurotoxine aux sites alpha y et alpha x. Ces informations, associées à la modélisation des domaines par homologie et la modification de résidus par mutagenèse dirigée, donnent d’importants éléments pour comprendre la structure et la conformation de récepteur. Numéro du document : A 7494/NP 04 Niveau Bibliographique : 2 Bull1 (Theme principale) : NEUROPSYCHIATRIE Bull2 (Theme secondaire) : NEUROLOGIE Accompagne From Torpedo electric organ to human brain Toxins selective for subunit interfaces as probes of nicotinic acetylcholine receptor structure [texte imprimé] / Palmer Taylor, Auteur ; Hitoshi Oasaka, Auteur ; Brian E. Molles, Auteur . - Elsevier, 1998 . - p 79-83. Langues : Anglais (eng) Catégories : SCIENCES MEDICALES Mots-clés : RECEPTEUR D’ACETYLCHOLINE NICOTINIQUE  LIGAND BINDING SITES  HOMOLOGOUS SUBUNITS Résumé : Liaison sélective de toxines aux interfaces entre sous unités : structure du récepteur cholinergique. La structure pentamérique du récepteur nicotinique, dans laquelle deux des cinq interfaces entre sous-unités servent de site de liaison pour l’acétylcholine, offre la possibilité de distinguer les caractéristiques des deux sites et leur spécificité pour les ligands. On a abordé l’étude de l’assemblage des sous-unités par la liaison de toxines peptidiques sélectives. Le récepteur s’assemble d’une seule manière avec un ordre circulaire unique de sous-unités et il est possible d’identifier les résidus qui contrôlent ces interactions par mutagenèse dirigée. La sélectivité de certaines toxines est suffisante pour distinguer les sites des interfaces alpha y et alpha x. En échangeant des résidus entre les sous-unités alpha et x, et en analysant leurs associations avec la sous-unité alpha, on peut définir les déterminants des sites de liaison. Les conotoxines alpha formées de 12-14 acides aminés et possédant un seul pont disulfure se lient 10000 fois mieux au site alpha y et de façon intermédiaire à alpha épsylon. Les waglérines, formées de 20-24 acides aminés et possédant un seul pont disulfure se lient 2000 fois mieux à alpha y et à aplha teta. Finalement, la neurotoxine alpha courte de 6700Da de Naja mossambica mossambica présente une préférence de 10 000 fois pour les interfaces alpha y et alpha x, par rapport à alpha epsylon. La mutagenèse permet aussi de distinguer la liaison de l’alpha neurotoxine aux sites alpha y et alpha x. Ces informations, associées à la modélisation des domaines par homologie et la modification de résidus par mutagenèse dirigée, donnent d’importants éléments pour comprendre la structure et la conformation de récepteur. Numéro du document : A 7494/NP 04 Niveau Bibliographique : 2 Bull1 (Theme principale) : NEUROPSYCHIATRIE Bull2 (Theme secondaire) : NEUROLOGIE

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