| Titre : |
Molecular dissection of subunit interfaces in the nicotinic acetylcholine receptor |
| Type de document : |
texte imprimé |
| Auteurs : |
Steven M. Sine, Auteur ; Nina Bren, Auteur ; Polly A. Quiram, Auteur |
| Editeur : |
Elsevier |
| Année de publication : |
1998 |
| Importance : |
p 101-105 |
| Langues : |
Anglais (eng) |
| Catégories : |
SCIENCES MEDICALES
|
| Mots-clés : |
DISSECTION MOLECULAIRE INTERFACE SUBUNIT |
| Résumé : |
Dissection moléculaire des interfaces entre sous-unités dans le récepteur nictonique à l’Ach. Le sites de liaison des ligands cholinergiques au récepteur nicotinique musculaire résultent d’interactions entre des paires de sous-unités alpha et non-alpha.Les sous-unités Bêta, y et epsylon contribuent ainsi à former des sites de liaison d’affinité différente pour les agonistes et les antagonistes. En étudiant la sélectivité de liaison de chimères composées de segments des différentes sous-unités non alpha, on a mis en évidence 04 boucles espacées dans la séquence primaire qui participent à la partie non alpha des sites de liaison. Des mutations ponctuelles dans ces boucles et le marquage de cystéines introduites par mutagenèse montrent que les peptides non-alpha se replient tous suivant le même motif . De plus l’étude de mutations d’antagonistes peptidiques, les aconotoxines M1 et LML, montre que des interactions entre paires de résidus de la toxine et du site de liaison stabilisent le complexe. |
| Numéro du document : |
A 7494/NP 04 |
| Niveau Bibliographique : |
2 |
| Bull1 (Theme principale) : |
NEUROPSYCHIATRIE |
| Bull2 (Theme secondaire) : |
NEUROLOGIE |
Molecular dissection of subunit interfaces in the nicotinic acetylcholine receptor [texte imprimé] / Steven M. Sine, Auteur ; Nina Bren, Auteur ; Polly A. Quiram, Auteur . - Elsevier, 1998 . - p 101-105. Langues : Anglais ( eng)
| Catégories : |
SCIENCES MEDICALES
|
| Mots-clés : |
DISSECTION MOLECULAIRE INTERFACE SUBUNIT |
| Résumé : |
Dissection moléculaire des interfaces entre sous-unités dans le récepteur nictonique à l’Ach. Le sites de liaison des ligands cholinergiques au récepteur nicotinique musculaire résultent d’interactions entre des paires de sous-unités alpha et non-alpha.Les sous-unités Bêta, y et epsylon contribuent ainsi à former des sites de liaison d’affinité différente pour les agonistes et les antagonistes. En étudiant la sélectivité de liaison de chimères composées de segments des différentes sous-unités non alpha, on a mis en évidence 04 boucles espacées dans la séquence primaire qui participent à la partie non alpha des sites de liaison. Des mutations ponctuelles dans ces boucles et le marquage de cystéines introduites par mutagenèse montrent que les peptides non-alpha se replient tous suivant le même motif . De plus l’étude de mutations d’antagonistes peptidiques, les aconotoxines M1 et LML, montre que des interactions entre paires de résidus de la toxine et du site de liaison stabilisent le complexe. |
| Numéro du document : |
A 7494/NP 04 |
| Niveau Bibliographique : |
2 |
| Bull1 (Theme principale) : |
NEUROPSYCHIATRIE |
| Bull2 (Theme secondaire) : |
NEUROLOGIE |
|