Dissociation of the vesicular acetylcholine transporter domains important for high-affinity transport recognition, binding of vesamicol and targeting to synaptic vesicles / H. Varoqui

Public ISBD Accompagne From Torpedo electric organ to human brain Titre : Dissociation of the vesicular acetylcholine transporter domains important for high-affinity transport recognition, binding of vesamicol and targeting to synaptic vesicles Type de document : texte imprimé Auteurs : H. Varoqui, Auteur ; J.D. Erickson, Auteur Editeur : Elsevier Année de publication : 1998 Importance : p 141-144 Langues : Anglais (eng) Catégories : SCIENCES MEDICALES Mots-clés : TRANSPORTEUR D'ACETYLCHOLINE VESICULAIRE(VAChT)  ISOFORME NEURONAL  TRANSPORTEUR DE MONOAMINE VESICULAIRE (VMAT2)  VESAMICOLE  VESICULE SYNAPTIQUE Résumé : Dissociation des domaines du transporteur vésiculaire d’acétylcholine impliqués dans la reconnaissance du substrat, la liaison du vésamicol et l’adressage vers les vésicules synaptiques. On a cherché à identifier les régions cholinergiques du transporteur vésiculaire d’acétylcholine (VAChT) à l’aide de protéines chimériques humaines composées de fragments de hVAChT et de l’isoforme neuronal du transporteur vésiculaire de monoamines (hVMAT2), exprimées de façon stable dans des cellules PC 12 (pheochromocytomes de rat). L’affinité apparente de la chimère 2/V@Nhel (hVMAT 2 jusqu’au début du domaine transmembranaire II, puis hVAChT) est réduite 7 fois par rapport à hVAChT. L’affinité de cette chimère pour le vésamicol est quant à elle inchangée. De plus, cette chimère 2/V@Nhel, comme hVAChT est adressée vers les petites vésicules de type synaptiques dans les cellules PC 12. Ce résultat est en accord avec notre récente observation que le signal d’adressage vers les vésicules synaptiques se situe à l’extrémité C-terminale cytoplasmique de hVAChT. Numéro du document : A 7494/NP 04 Niveau Bibliographique : 2 Bull1 (Theme principale) : NEUROPSYCHIATRIE Bull2 (Theme secondaire) : NEUROLOGIE Accompagne From Torpedo electric organ to human brain Dissociation of the vesicular acetylcholine transporter domains important for high-affinity transport recognition, binding of vesamicol and targeting to synaptic vesicles [texte imprimé] / H. Varoqui, Auteur ; J.D. Erickson, Auteur . - Elsevier, 1998 . - p 141-144. Langues : Anglais (eng) Catégories : SCIENCES MEDICALES Mots-clés : TRANSPORTEUR D'ACETYLCHOLINE VESICULAIRE(VAChT)  ISOFORME NEURONAL  TRANSPORTEUR DE MONOAMINE VESICULAIRE (VMAT2)  VESAMICOLE  VESICULE SYNAPTIQUE Résumé : Dissociation des domaines du transporteur vésiculaire d’acétylcholine impliqués dans la reconnaissance du substrat, la liaison du vésamicol et l’adressage vers les vésicules synaptiques. On a cherché à identifier les régions cholinergiques du transporteur vésiculaire d’acétylcholine (VAChT) à l’aide de protéines chimériques humaines composées de fragments de hVAChT et de l’isoforme neuronal du transporteur vésiculaire de monoamines (hVMAT2), exprimées de façon stable dans des cellules PC 12 (pheochromocytomes de rat). L’affinité apparente de la chimère 2/V@Nhel (hVMAT 2 jusqu’au début du domaine transmembranaire II, puis hVAChT) est réduite 7 fois par rapport à hVAChT. L’affinité de cette chimère pour le vésamicol est quant à elle inchangée. De plus, cette chimère 2/V@Nhel, comme hVAChT est adressée vers les petites vésicules de type synaptiques dans les cellules PC 12. Ce résultat est en accord avec notre récente observation que le signal d’adressage vers les vésicules synaptiques se situe à l’extrémité C-terminale cytoplasmique de hVAChT. Numéro du document : A 7494/NP 04 Niveau Bibliographique : 2 Bull1 (Theme principale) : NEUROPSYCHIATRIE Bull2 (Theme secondaire) : NEUROLOGIE

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