Acetylcholinesterase ; C-terminal domains, molecular forms and functional localization / Jean Massoulié

Public ISBD Accompagne From Torpedo electric organ to human brain Titre : Acetylcholinesterase ; C-terminal domains, molecular forms and functional localization Type de document : texte imprimé Auteurs : Jean Massoulié, Auteur ; Alain Anselmet, Auteur ; Suzanne Bon, Auteur Editeur : Elsevier Année de publication : 1998 Importance : p 183-190 Langues : Anglais (eng) Catégories : SCIENCES MEDICALES Mots-clés : ACETYLCHOLINESTERASE  ANHORING  LAMINE BASALE  COLLAGENE Résumé : Acétylcholinestérase; domaines C-terminaux, formes moléculaires et localisation fonctionnelle. L’acétylcholinestérase (AchE) possède de courts peptides C-terminaux qui ne sont pas indispensables pour l’activité enzymatique.Ces peptides, classés en différents types (R,H,T,S) déterminent la maturation et le devenir de l’enzyme. Chez les vertébrés, les sous-unités de type H (AchEh) et de type (AchEt)sont les plus importantes et produisent respectivement des dimères ancrés par un glycolipide (GPI) et des formes hétéro-oligomériques telles que les tétramères membranaires du cerveau des mammifères (comprenant une protéine hydrophobe de 20kDa)et les formes asymétriques des jonctions neuromusculaires (comprenant un collagène spécifique, ColQ). Le peptide T permet la formation d’un assemblage tétramérique ave cun domaine riche en protéines (proline-rich attachment domain, PRAD) du collagène ColQ. Ces structures moléculaires complexes conditionnent la localisation fonctionnelle de l’enzyme dans l’architecture supramoléculaire des synapses cholinergiques. Numéro du document : A 7494/NP 04 Niveau Bibliographique : 2 Bull1 (Theme principale) : NEUROPSYCHIATRIE Bull2 (Theme secondaire) : NEUROLOGIE Accompagne From Torpedo electric organ to human brain Acetylcholinesterase ; C-terminal domains, molecular forms and functional localization [texte imprimé] / Jean Massoulié, Auteur ; Alain Anselmet, Auteur ; Suzanne Bon, Auteur . - Elsevier, 1998 . - p 183-190. Langues : Anglais (eng) Catégories : SCIENCES MEDICALES Mots-clés : ACETYLCHOLINESTERASE  ANHORING  LAMINE BASALE  COLLAGENE Résumé : Acétylcholinestérase; domaines C-terminaux, formes moléculaires et localisation fonctionnelle. L’acétylcholinestérase (AchE) possède de courts peptides C-terminaux qui ne sont pas indispensables pour l’activité enzymatique.Ces peptides, classés en différents types (R,H,T,S) déterminent la maturation et le devenir de l’enzyme. Chez les vertébrés, les sous-unités de type H (AchEh) et de type (AchEt)sont les plus importantes et produisent respectivement des dimères ancrés par un glycolipide (GPI) et des formes hétéro-oligomériques telles que les tétramères membranaires du cerveau des mammifères (comprenant une protéine hydrophobe de 20kDa)et les formes asymétriques des jonctions neuromusculaires (comprenant un collagène spécifique, ColQ). Le peptide T permet la formation d’un assemblage tétramérique ave cun domaine riche en protéines (proline-rich attachment domain, PRAD) du collagène ColQ. Ces structures moléculaires complexes conditionnent la localisation fonctionnelle de l’enzyme dans l’architecture supramoléculaire des synapses cholinergiques. Numéro du document : A 7494/NP 04 Niveau Bibliographique : 2 Bull1 (Theme principale) : NEUROPSYCHIATRIE Bull2 (Theme secondaire) : NEUROLOGIE

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